蛋白质的二级结构指的是多肽链主链原子的局部空间排列，不包括侧链的构象。它主要分为α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等四种形式。当两条或更多肽链平行排列时，它们之间会通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳定β-折叠构象。
α-螺旋是一种右手螺旋结构，每一圈含有3.6个氨基酸残基（或肽平面），每一圈高度为5.4Å。每个氨基酸残基相对上升1.5Å，旋转角度为100度，直径为5Å。它的二面角（ф，ψ）取值为（-570，-480）。
β-折叠则呈锯齿状折叠，其二面角（ф,ψ）取值为（-119℃， 113℃）。β-折叠的稳定来源于折叠之间的氢键形成，这些氢键是由一个肽平面上的C=O与相邻肽链空间上邻近的另一个肽平面上的N-H之间形成的。两条肽链上的肽平面呈平行或反平行排列，可分为平行式和反平行式。
通过以上讲述，我们了解了蛋白质二级结构的主要类型和构象特点。
